一、AMPK信号通路上、下游信号分子作用及其意义
一磷酸腺苷（aenosine monophosphate，AMP）激活蛋白激酶（AMP-activated protein kinase，AMPK）作为一个关键的生物能量和信号传感器，是一种进化上保守的丝氨酸/苏氨酸激酶，监测细胞内能量状态，协调代谢途径维持能量稳态，最终调节细胞和器官的生长进程。AMPK响应于下降的能量供应而被激活；当细胞处于能量应激状态（如缺氧、ATP耗竭、葡萄糖缺乏或线粒体功能受损）时，细胞内AMP/ATP比值升高引发AMPK激活，进而抑制耗能过程并促进ATP生成，籍此帮助细胞适应能量短缺环境。
AMPK是由α、β和γ亚基形成的异源三聚体蛋白复合物。这三个亚基中的每一个都在AMPK的稳定性和活性中发挥特定的作用，其中α亚基包含激酶结构域和自抑制结构域，负责磷酸化下游靶蛋白；β亚基通过碳水化合物结合模块（carbohydrate binding module，CBM）介导复合物与糖原的结合，作为支架蛋白，连接α和γ亚基；γ亚基则含有4个串联的胱硫醚β合酶（cystathione beta synthase，CBS）结构域，负责感知细胞内AMP/ATP比率变化。不同亚型的组织特异性分布赋予AMPK功能多样性：例如，当AMP水平升高时，与AMPK的γ亚基结合诱导构象变化，进而促进α亚基Thr172位点的磷酸化—AMPK激活（图1）。该过程由肝激酶B1（liver kinase B1，LKB1）或钙离子/钙调素依赖性蛋白激酶激酶β（Ca2+/CaM-dependent protein kinase kinase，CaMKKβ）介导（图1）。LKB1与辅助蛋白STRAD和MO25形成复合物，在能量应激时AMPK的Thr172位点磷酸化是AMPK激活的主要途径；CaMKKβ能独立于能量状态，响应钙离子信号，直接磷酸化AMPK的Thr172；AMP的结合不仅增强LKB1或CaMKKβ对AMPK的磷酸化效率，还可抑制蛋白磷酸酶（如PP2A、PP2C）对Thr172位点的去磷酸化，从而延长AMPK的活性状态，换言之，PP2A和PP2C作为该信号通路的负调控因子通过去磷酸化Thr172位点抑制AMPK活性。
值得注意的是，α、β和γ亚基可以以不同的同种型存在：α亚基可以以α1或α2、γ亚基以γ1、γ2或γ3、β亚基以β1或β2同种型存在；在大多数细胞中表达的最常见的同种型是α1、β1和γ1同种型，α2同种型在骨骼肌和肝脏中占主导，β2、γ2和γ3同种型也在心肌和骨骼肌中表达。
AMPK作为能量代谢的核心调控枢纽，通过整合上游能量状态与激素信号，协调下游代谢途径，在以下方面发挥关键作用。
1、促进能量生成：AMPK磷酸化乙酰辅酶A羧化酶（Acetyl-CoA carboxylase，ACC），抑制丙二酰辅酶A生成，促进脂肪酸氧化；磷酸化SREBP-1c，阻断其核转位，减少脂质合成；通过GLUT4转位，增强葡萄糖摄取等。
2、抑制能量消耗：通过磷酸化TSC2和Raptor，阻断mTORC1信号，阻断蛋白质合成并磷酸化ULK1，解除mTORC1对ULK1的抑制，激活自噬体形成。
3、线粒体质量控制：激活PGC-1α，促进NRF1/2、TFAM表达，增强线粒体DNA复制与呼吸链复合体组装；协同PINK1/Parkin通路，磷酸化FUNDC1，增强其与LC3的相互作用，清除受损线粒体。
目前，AMPK已成为代谢性疾病和癌症治疗的重要靶点。在病理状态下，AMPK信号异常与多种疾病密切相关。例如，2型糖尿病中AMPK活性降低导致胰岛素抵抗，而激活AMPK可改善糖脂代谢；在肿瘤中，AMPK通过抑制mTOR和抑制细胞增殖发挥双重作用，但其具体角色因肿瘤类型及微环境而异。此外，AMPK还被证实参与神经退行性疾病（如阿尔茨海默病）中清除异常蛋白聚集的过程。
二、 善本生物自噬信号通路相关产品
善本生物AMPK信号通路上、下游信号分子相关产品包括抗体、KD验证的慢病毒和KD验证的细胞裂解物等系列产品。具体如下：
（一）抗体产品
（二）KD验证的慢病毒产品
（三）KD验证的细胞裂解物产品
